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  作為細胞骨架的基本構筑基元，微管(protein microtubule)是由很多蛋白質自組裝構成的一種管狀纖維，其管壁蛋白質排列精確有序，且組裝和解組裝過程具有動態可逆性。然而，使用天然蛋白質對這一結構進行模擬是非常困難的。

  復旦大學高分子科學系陳國頌－江明課題組利用該課題組前期發展的基于蛋白質和糖相互作用的蛋白質自組裝新路線，以具有平面結構的天然蛋白質SBA為基本構筑基元，通過引入小分子配體，成功誘導了SBA自組裝，形成了微米管。所得微管的管壁由單層蛋白質構成，其長度在微米級，而管的直徑為26納米，這和天然蛋白質微管的直徑非常接近。他們和合作者使用高分辨冷凍透射電鏡結合單粒子重構技術，對管壁蛋白質的排列進行解析，并利用計算機模擬給出了小分子在蛋白質之間的連接方式，最終獲得了該納米管的精細結構。結果表明，蛋白質SBA首先通過小分子所參與的糖-蛋白相互作用和小分子配體的π-π相互作用的介導，形成單鏈，該單鏈纏繞形成具有三螺旋結構的蛋白質微米管。每個螺旋的重復單元為9個蛋白質，螺距為19 納米(如圖)。同時，該微米管的形成和解離具有良好的動態特性。

  該工作是和中科院化學與生物學交叉中心劉聰研究員合作完成，并得到了德國赫姆霍茲柏林研究所、清華大學等單位科研人員的大力協助和支持。詳見原文：Guang Yang, Xiang Zhang, Zdravko Kochovski, Yufei Zhang, Bin Dai, Fuji Sakai, Lin Jiang, Yan Lu, Matthias Ballauff, Xueming Li, Cong Liu*, Guosong Chen*, Ming Jiang, “Precise and Reversible Protein-Microtubule-Like Structure with Helicity Driven by Dual Supramolecular Interactions”, J. Am. Chem. Soc., DOI: 10.1021/jacs.5b11733. 
  文章鏈接：http://pubsdc3.acs.org/doi/abs/10.1021/jacs.5b11733